Pesquisa fratura estalão em relação a função da chuva junto às proteinas • ETEpoch Times em Lusitano

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Quando as proteínas são aquecidas, suas longas cadeias dentre moléculas se desenrolam, e isso as incapacita desde exercitar funções vitais à vida, tais porquê transmudar os mantimentos em vigor ou transportar o gás pelo sangue. Anteriormente, pensava-se que essa chuva estação importante com finalidade de as moléculas desde proteínas desempenhassem suas funções, e com finalidade de enovelassem depois esfriar de novo.

Uma pesquisa da Universidade a Bristol, sobre Reino Uno, mostrou que no sentido de proteína mioglobina, encontrado nas células vermelhas do sangue, pode se enovelar na exiguidade da chuva.

“Nossos resultados desafiam o regra vivente em relação a o papel das moléculas com chuva junto de enovelamento e nas funções da proteína”, disse o Dr. Adam Perriman da Faculdade desde Química da Universidade desde Bristol, em um correio eletrônico ao Epoch Times. “É um problema extremamente multíplice e envolve virtualmente todas as pessoas os tipos com ligações químicas, as quais, até sua vez, são todas afetadas pela chuva.”

O desenrolamento das proteínas é chamado a desnaturação, e ocorre quando elas são aquecidas. Um exemplo típico é ferver um ovo: com o calor, as proteínas do ovo se abrem e se juntam dando solidez ao ovo. Sobre caso das proteínas do ovo, essa processo não pode ser revertido, mas algumas proteínas podem restaurar sua estrutura original quando resfriadas.

Na dezena dentre 1990, pesquisadores mostraram que ‘buckyballs’ (carbonos em uma estrutura química semelhante em direção a bolas dentre bola) não passam pela tempo líquida. Isto é, “se você aquecer uma exemplar seca desse material, ela sublimará na forma do que gás. Outrossim, se essa gás for resfriado, ele passará diretamente para o estado sólido”, explicou Perriman. “Isso fenômeno, nunca antes observado, ocorre devido às dimensões nanométricas das buckyballs. As proteínas também são dentre dimensões nanométricas, e dessa maneira, não têm em direção a período líquida.”

Perriman e seus colegas fizeram uma reengenharia na superfície da molécula dentre mioglobina, na direção de qual transporta o ar sobre sangue, utilizando poliméricos tensoativos dentre modo essa dar em direção a essa proteína na direção de capacidade dentre se liquefazer. Eles colocaram essa proteína modificada em um envolvente sem qualquer vestígio desde moléculas do que chuva.

“Quando percebi que essa estrutura da proteína se manteve intacta na falta do que chuva (ou qualquer solvente), decidi avistar se essa proteína poderia se desenrolar quando aquecida e até idêntico tornar na direção de se enovelar quando resfriada”, disse Perriman. “Foi o que ocorreu.”

Os pesquisadores usaram uma técnica chamada desde dicroísmo rodear para observar porquê com destino a estrutura dessa mioglobina se modificaria quando aquecida. Eles descobriram que essa proteína pode permanecer firme até uma temperatura diferente mais elevada que com destino a vista na natureza.

“Em chuva, essa maior parte das proteínas se desenrola (desnatura-se) entre 70ºC para 80ºC, nada obstante, observamos que ela se desenrolou, num sistema sem solvente, na direção de 155°C”, disse Perriman.

“Essas descobertas poderão ser aplicadas em o desenvolvimento a enzimas industriais com subida resistência térmica, onde as condições ambientais sejam severas”, disse Perriman. “Um dos principais resultados é um grande aumento na firmeza da proteína. Outrossim, as proteínas líquidas têm concentrações do que proteína extremamente elevadas, o que também pode ser uma vantagem.”

Outras aplicações poderão incluir um curativo inteligente que poderá ser aplicado na forma a aerossol, segundo Perriman. “Os negócios estão na temporada inicial, mas temos em mente novos afazeres que envolverão enzimas industriais mais relevantes.”

Os resultados foram publicados em conexão na revista ‘Chemical Science’.

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